Описание
Креатинкиназа катализирует обратимую реакцию переноса фосфатного остатка между креатинфосфатом и АДФ. Кардиомиоциты и скелетные мышцы в условиях низких энергетических затрат накапливают энергию в виде креатинфосфата, и при возрастании энергетических потребностей (при сокращении мышц) КФК катализирует перенос высокоэнергетического фосфата от креатинфосфата к АДФ с образованием АТФ. Небольшая активность КФК отмечается в митохондриях, где она отвечает за передачу высокоэнергетического фосфата на креатинин с образованием креатинфосфата, который переносится в цитозоль.
У большинства видов животных самая высокая концентрация КФК наблюдается в мышечной ткани. В скелетной мускулатуре активность КФК в 2-4 раза выше, чем в сердечной мышце, хотя у кошек в этих тканях активность КФК почти одинаковая. Активность КФК в мозговой ткани составляет примерно 10% от таковой в скелетных мышцах. КФК обнаруживается в других тканях (почках, кишечном тракте, матке, щитовидной железе и мочевом пузыре), но в гораздо меньшей концентрации.
Выделяют четыре фракции фермента: КФК-MM, КФК-BB, КФК-MB и КФК-Mt. Скелетные мышцы большинства видов животных содержат КФК-MM (мышечный изофермент). Сердечная мышца содержит изоформу КФК-ММ, а также разное количество КФК-MB (сердечный изофермент) в зависимости от вида животных. У собак и лошадей сердечная мышца содержит приблизительно 3% и 10% КФК-МВ, соответственно. В мозговой ткани в большей концентрации содержится КФК-BB (мозговой изофермент) и небольшое количество изоформ КФК-MB и КФК-MM. BB фракция КФК присутствует в периферических нервах, спинно-мозговой жидкости и внутренних органах. При повреждениях головного мозга гематоэнцефалический барьер препятствует проникновению КФК в кровь, но не мешает проникновению фермента в цереброспинальную жидкость. В кишечнике, почках и селезенке у собак преимущественно содержится изофермент КФК-BB, в меньшей степени КФК-MB и КФК-MM. Четвертый изофермент – КФК-Mt находится в митохондриях многих тканей. В ветеринарии исследование различных фракций фермента не нашло широкого применения, и хотя экспериментальные исследования показали целесообразность их определения, исследование специфических изоферментов редко используются в клинической практике ввиду недостаточной прогностической значимости.
