Описание
Лактатдегидрогеназа содержится в цитоплазме большинства клеток и катализирует обратимое превращение L-лактата в пируват. ЛДГ является неспецифичным ферментом, поскольку к выходу фермента во внеклеточное пространство и кровь приводит повреждение многих тканей.
ЛДГ ‒ это тетрамер, состоящий из четырех субъединиц двух типов: H (сердечный) и M (мышечный), которые образуют пять молекулярных форм – ЛДГ1 (Н4), ЛДГ2 (H3M1), ЛДГ3 (H2M2), ЛДГ4 (H1M3) и ЛДГ5 (М4). Каждый изофермент присутствует в ограниченном числе тканей и, следовательно, определение изоферментов является более специфичным, чем определение общей сывороточной активности ЛДГ. Хотя существуют значительные межвидовые различия по содержанию изоформ фермента в тканях, как правило, изофермент ЛДГ-1 (Н4) преобладает в сердечной мышце и почках, а изофермент ЛДГ-5 (М4) является основным изоферментом в скелетных мышцах и эритроцитах. Остальные три изоформы фермента обнаруживаются в разных концентрациях в различных тканях. У многих видов животных в печени содержатся в первую очередь изоформы ЛДГ 4 и ЛДГ 5 (H1M3 и M4), но спектр изофермента печени для крупного рогатого скота и овец больше напоминает изоферментный спектр сердечной мышцы.
Существует заметная разница в периодах полураспада пяти изоферментов. Скорость полувыведения ЛДГ из плазмы крови варьирует для каждого изофермента: для ЛДГ 1 (Н4) она самая продолжительная, а для ЛДГ 5 (M4) самая короткая и у собак составляет в среднем 3,3 часа. Некоторые изоформы ЛДГ могут образовывать комплексы с препаратами, например, стрептокиназой.
